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免疫球蛋白的结构概念

免疫球蛋白是由两条相同的轻链(L链)和两条相同的重链(H链)通过链间二硫键和非共价键连接而成的四肽链结构。轻链有κ和λ两种，五种不同的重链γ、α、μ、δ和ε区分出了五种免疫球蛋白 IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。整个抗体呈现出一个Y字形，轻链和重链的分子可以分为尖端的可变区和恒定区两部分，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区的氨基酸排列顺序变化特别的强烈，这个区域的氨基酸序列决定了该抗体结合抗原的特异性。 要特别注意的是，抗体都是免疫球蛋白而免疫球蛋白不一定都是抗体。原因是抗体是由浆细胞产生，且能与相应抗原特异性结合发挥免疫功能的球蛋白。而免疫球蛋白是具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白，如骨髓瘤患者血清中异常增高的骨髓瘤蛋白，是由浆细胞瘤产生，其结构与抗体相似，但无免疫功能。因此，免疫球蛋白可看做是化学结构上的概念，抗体则是生物学功能上的概念。 免疫球蛋白(Immunoglobulin，简称 Ig)，是一种由B细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。